Biomolecole: Carboidrati, Lipidi, Proteine e Acidi Nucleici

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Le biomolecole, molecole sintetizzate dagli esseri viventi, si dividono in quattro classi fondamentali:

  • carboidrati
  • lipidi
  • proteine
  • acidi nucleici.

I carboidrati, o glucidi, rappresentano la prima fonte di energia per gli organismi. Tra i carboidrati troviamo gli zuccheri, come il glucosio (C6H12O6).

In base al numero di unità base che li costituiscono, si distinguono in:

  • monosaccaridi
  • disaccaridi
  • polisaccaridi.

I monosaccaridi sono i carboidrati più semplici.

A seconda del numero di atomi di carbonio, si dividono in triosi, tetrosi, pentosi, esosi ecc.

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Se contiene un gruppo aldeidico viene detto aldoso, se gruppo chetonico è un chetoso.

L'isomeria ottica

Le molecole che presentano carboni chirali hanno la capacità di deviare la luce polarizzata.

Le lettere D e L indicano la deviazione verso destra o verso sinistra della luce rispetto al piano della luce polarizzata.

Si tiene conto della posizione dell'OH del C5 se è a destra o a sinistra.

Gli isomeri D o L sono diffusi in quantità diversa in natura, e spesso hanno una funzionalità diversa negli organismi.

I monosaccaridi sono prevalentemente in forma ciclica, per rappresentarli si utilizzano le formule di Haworth.

La chiusura dell'anello avviene tramite la reazione tra il gruppo - OH e il gruppo aldeidico o chetonico. Le lettere α e β distinguono la posizione del gruppo - OH.

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Gli anelli a cinque termini sono detti furanosi (fruttosio), mentre quelli a sei termini sono detti piranosi (glucosio).

I disaccaridi derivano dall'unione di due monosaccaridi.

Alcuni esempi sono:

  • maltosio (α-D-glucosio + α-D-glucosio)
  • lattosio (β-D-glucosio + β-D-galattosio)
  • saccarosio (α-D-glucosio + β-D-fruttosio).

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I polisaccaridi derivano dall'unione di molte unità di monosaccaridi (da 100 a più di 3000).

I più importanti sono:

  • l'amido, riserva di carboidrati tipica delle piante
  • il glicogeno, riserva di carboidrati tipica degli animali
  • la cellulosa, con funzione strutturale nelle piante.

I polisaccaridi possono legarsi alle proteine della superficie cellulare formando le glicoproteine: quelle sui globuli rossi consentono di classificare quattro gruppi sanguigni (A, B, AB, 0).

I lipidi sono composti insolubili in acqua ma solubili in solventi organici apolari.

Hanno un ruolo:

  • di riserva energetica concentrata (grassi)
  • strutturale (costituenti della membrana cellulare)
  • funzionale (ormoni steroidei, vitamine liposolubili).

I grassi, gli oli e le cere sono trigliceridi.

I trigliceridi sono formati da glicerina e tre molecole di acidi grassi, le cui catene R-, R', R'' possono essere sature o insature.

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lipidi. fosfolipide

Distinguiamo i lipidi in:

  • grassi solidi (grassi animali), con molti acidi grassi saturi
  • grassi liquidi (oli vegetali), con molti acidi grassi insaturi, come gli acidi oleico, linoleico e linolenico.

I fosfolipidi sono lipidi contenenti acido fosforico.

Appartengono a questo gruppo i fosfogliceridi, costituenti di membrana formati da glicerina, due molecole di acidi grassi e un gruppo fosfato legato a un gruppo X

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Le membrane cellulari sono composte da un doppio strato di fosfogliceridi, le cui code sono orientate verso l'interno del doppio strato, mentre le teste si orientano verso il mezzo acquoso esterno (extracellulare) e l'interno della cellula (citoplasma).

Saponificabili: trigliceridi e fosfolipidi (quelli che hanno acidi grassi)

Non saponificabili: ormoni steroidei e vitamine liposolubili

Saponi: sali degli acidi grassi (acido grasso + metallo alcalino) parte polare idrofila (Na,O,C,=O), apolare idrofoba lipofila (si lega ai grassi) (C,H)

funzioni: riserva energetica, strutturale, funzionale, protettiva (sebo)

Le proteine, o peptidi, si trovano in ogni cellula vivente e sono indispensabili per il funzionamento dell'organismo. Sono biopolimeri la cui complessità cresce al crescere del numero di monomeri coinvolti, gli amminoacidi.

  • peptidi → pochi amminoacidi
  • polipeptidi → qualche decina di amminoacidi
  • proteine → centinaia o migliaia di amminoacidi

Gli amminoacidi sono costituiti da un carbonio stereogenico legato a un gruppo amminico, uno carbossilico e una catena R-, caratteristica per ciascun amminoacido. A seconda del pH dell'ambiente possono comportarsi sia da acido sia da base.

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Gli amminoacidi si legano attraverso il legame peptidico tra gruppo amminico e carbossilico, con liberazione di una molecola di acqua.

Con i venti amminoacidi più comuni si possono ottenere un numero enorme di proteine diverse. L'evoluzione, però, ha selezionato solo un numero ridotto di combinazioni.

Le proteine hanno quattro livelli di organizzazione di complessità crescente:

  • catena di amminoacidi che forma le proteine (struttura primaria = ordine di amminoacidi)
  • struttura secondaria: la catena può avvolgersi su se stessa con legami a idrogeno tra H e O (spirale se i legami sono nella stessa catena, doppio foglietto se sono catene diverse)
  • struttura terziaria: interazioni intermolecolari nella stessa catena (forma strutture complesse)
  • struttura quaternaria: solo alcune proteine, più polipeptidi con struttura terziaria si legano insieme

La forma di una proteina è determinata dalla sua struttura terziaria, che influisce sulle sue proprietà.

La perdita della conformazione nativa è la denaturazione.

  • Proteine fibrose: insolubili in acqua e con una struttura robusta; formano le fibre dei capelli o dei tendini.
  • Proteine globulari: generalmente solubili in acqua; struttura caratteristica di enzimi, ormoni, proteine di trasporto e proteine regolatrici.

Gli enzimi sono catalizzatori biologici altamente specifici. Agiscono su molecole dette substrati: ogni enzima riconosce solo uno o un gruppo ristretto di substrati. La regione dell'enzima coinvolta nell'attività catalitica è il sito attivo.

Il substrato si avvicina all'enzima, si forma il complesso E-S (substrato + sito attivo), si formano i prodotti e si rigenera l'enzima.

Gli acidi nucleici, DNA (acido deossiribonucleico) e RNA (acido ribonucleico), sono i depositari dell'informazione genetica e controllano la sintesi delle proteine. Sono polimeri lineari i cui monomeri sono i nucleotidi. I nucleotidi consistono di una base azotata, uno zucchero a cinque atomi di carbonio e un gruppo fosfato.

Le basi azotate del DNA sono:

  • adenina, guanina
  • citosina, timina.

Nel 1953 James Watson e Francis Crick proposero per il DNA la famosa struttura a doppia elica.

Le basi azotate dei due filamenti polinucleotidici sono complementari: l'adenina si lega solo con la timina e la guanina soltanto con la citosina.

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DNA ATTCTGCCCTAAA

RNA UAAGACGGGAUUU

Una reazione si innesca quando si raggiunge una certa soglia nell'energia di attivazione. Maggiori sono la temperatura e la concentrazione dei reagenti, maggiore sarà la quantità di reagenti che raggiunge il valore di energia di attivazione.

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Catalizzatori: sostanze che accelerano la velocità di una reazione senza modificare né la natura dei reagenti né quella dei prodotti. Un catalizzatore va ad agire sull'energia di attivazione di una reazione.

Gli enzimi sono catalizzatori organici (biocatalizzatori): abbassano l'energia di attivazione delle reazioni attraverso la formazione di associazioni transitorie con i reagenti (substrati). Avvicinano le molecole che devono reagire e indeboliscono i legami chimici esistenti.

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sito attivo: luogo fisico nel quale si inseriscono le molecole dei substrati e dove avvengono le reazioni.

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L'unione di enzima e substrato modifica la conformazione dell'enzima stesso. Ogni enzima ha un suo sito attivo specifico per un substrato (a volte anche per più di uno) Quando substrato ed enzima si legano si forma il complesso enzima-substrato: sono legati. È in questa fase che avviene la catalisi.

Ciclo catalitico dell'enzima: dopo aver partecipato a una reazione l'enzima è pronto a catalizzarne una nuova.

L'attività catalitica di alcuni enzimi richiede la presenza di ulteriori sostanze:

  • cofattori;
  • Coenzimi;
  • Gruppo prostetici.

La cellula può regolare l'attività degli enzimi con inibitori che riducono la velocità delle reazioni catalizzate dagli enzimi.

Questa inibizione può essere:

  • competitiva (reversibile);
  • non competitiva (irreversibile);
  • irreversibile.

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Ogni via metabolica è costituita da una serie di reazioni, ciascuna catalizzata da un enzima diverso e porta a uno specifico prodotto intermedio.

In alcuni casi è possibile che il prodotto finale della via metabolica si comporti da inibitore per l'enzima che catalizza il passaggio obbligato (prima tappa della via metabolica).

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La velocità di una reazione aumenta all'aumentare della temperatura fino a una certa soglia.

Ogni enzima raggiunge inoltre il massimo della sua attività a un determinato valore di pH.

ATP

Una molecola di ATP è formata dalla base azotata adenina, dallo zucchero ribosio e da tre gruppi fosfato.(adenosina trifosfato)

scambio energetico della cellula= 1 molecola ATP (massima energia contenibile), si rompe 1 legame e diventa ADP (difosfato) liberando energia, che tramite la fotosintesi e la resp cellulare ritorna in molecole di ATP

trasporto cellularela membrana cellulare è formata da un doppio strato di fosfolipidi, non tutto entra ed esce liberamente nella cellula, alcune sostanze entrano solo grazie alle proteine di trasporto.

  • trasporto passivoda una zona + concentrata ad una zona - concentrata, avviene automaticamente
  • trasporto attivoda zona - conc a zona + conc, non è spontaneo e serve energia (presa dall'ATP)

esocitosi: tirare fuori dalla cellula sostanze grandi, si creano vescicole contenenti proteine che si fondono alla membrana e vengono espulse

endocitosi: inserire sostanze di grandi dimensioni, la memb cell si deforma e ingloba ciò che va immesso in una vescicola


FOTOSINTESI

  • processo anabolico (molecole piccole > molecole grandi)
  • realizzata da batteri fotosintetici, alghe, piante etcetc
  • obiettivo = produrre glucosio
  • processo endotermico, serve energia (data dalla luce del sole)
  • ogni colore ha una lunghezza d'onda, un oggetto assume il colore delle lunghezze d'onda che riflette, le foglie le assorbono tutte tranne quelle verdi
  • i pigmenti assorbono l'energia luminosa, la clorofilla A e B cattura l'energia luminosa che serve per trasformare ADP in ATP, i carotenoidi proteggono dall'eccessiva insolazione (melanina)

dove avviene = cloroplasti (contengono la clorofilla)

fotosintesi = via metabolica (reazioni a catena)

2 fasi

  • luminosaaccumulo di energia luminosa, ADP trasformato in ATP e acqua trasformata in ossigeno
  • oscura/ciclo di calvinviene generata la molecola del glucosio (parte anabolica) con l'energia presa dall'ATP rigenerato nella fase luminosa

6CO2 + 6H2O.   ------>.   C6H12O6 + 6O2


RESPIRAZIONE CELLULARE / demolizione del glucosio

reazione catabolica (da molecole grandi a piccole)

via metabolica (successione di reazioni biochimiche)

C6H12O6 + 6O2 ---------> 6CO2 + energia 

durante la reazione compaiono coenzimi importanti

  • NAD+ (se si lega a 2 elettroni e H+ = NADH)

  • FAD (se si lega a 2 elettroni e 2H+ = FADH2)

non partecipano alla reazione, sono molecole "accessorie", servono per scambiare atomi di idrogeno, li prendono e li cedono

4 fasi della demolizione del glucosio

  • glicolisi avviene nel citoplasma, sono 8 reazioni catalizzate da enzimi diversi, nella prima fase consuma energia (2 ATP diventano 2 ADP) e da 1 molecola di glucosio si formano 2 molecole gliceraldeide fosfato, nella seconda fase produce energia, produce 2 molecole di ATP per ogni gliceraldeide fosfato (4 ATP in totale), 2 NADH e 2 molecole di piruvato. se non ci sono i mitocondri la reazione non va avanti.
  • reazione preparatoria il piruvato si trasforma in un gruppo acetilico mentre CO2 perde un carbonio (acetil coenzima A) ed altri 2 NAD si trasformano in NADH, in conclusione in questa fase si ottengono 2 acetil coA e 2CO2
  • ciclo di krebs per ogni molecola di acetil coA produce 1 ATP, 3 NADH e 1 FADH2 ( in totale = 4 CO2, 6 NADH, 2 ATP, 2 FADH2 )
  • trasporto degli elettroni avviene sulla membrana del mitocondrio (10 NADH, 6CO2 e 2 FADH producono ATP e H20)

con mitocondri = 32 ATP, senza = 2 ATP (solo glicolisi)


trasporto degli elettroni

NADH e FADH2 devono tornare a NAD+ e FAD, cedono idrogeni e un elettrone all'ossigeno e a delle molecole più grandi.

sulla membrana del mitocondrio un po' di H+ vanno con gli elettroni e formano H2O, altri escono 

- alta concentrazione di H+ fuori e bassa dentro =trasporto attivo , viene liberata energia trasformata in ATP

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