Biomolecole: Carboidrati, Lipidi, Proteine, Acidi nucleici ed Enzimi

Biomolecole

Funzioni principali: funzione energetica e strutturale (es. costruzione della parete cellulare).

• Proteine, carboidrati e acidi nucleici sono polimeri naturali; i lipidi non sono polimeri nel senso classico.

Carboidrati

Atomi di carbonio attaccati ad atomi di idrogeno e ossigeno. Sono composti organici polifunzionali perché contengono un gruppo carbonile (che può essere chetonico o aldeidico) e un numero variabile di gruppi ossidrile (OH).

Forniscono meno energia rispetto ai lipidi, ma la rilasciano più rapidamente.

Monosaccaridi

• Numero di atomi di C (nC) tra 3 e 6.
• Formati da un gruppo carbonilico (aldeidico se in posizione terminale; chetonico se interno) e almeno due gruppi ossidrilici (OH).
• Nomenclatura: suffissi -osio o -oso, prefissi aldo- o cheto- in funzione del gruppo carbonilico.
• Regole utili:
  • 1. Identificare il gruppo carbonilico (C=O) se è terminale (aldoso) o interno (chetosio).
  • 2. Contare gli atomi di carbonio.
  • D/L: si guarda il carbonio chirale più lontano dal gruppo carbonilico. Se l'OH è a destra = D; se l'OH è a sinistra = L.

Per condensazione, i monosaccaridi rilasciano H2O e formano disaccaridi o polisaccaridi; tramite idrolisi (aggiunta di H2O) i polisaccaridi tornano a monosaccaridi.

Esiste anche isomeria di posizione.

Ciclizzazione del glucosio

• Il C1 è elettrofilo; il C5 (con il suo gruppo OH) agisce come nucleofilo e dona una coppia di elettroni per formare un nuovo legame con C1.
• In soluzione acquosa il glucosio si piega e il gruppo ossidrilico di C5 si avvicina al carbonio carbonilico (C1).
• L'idrogeno dell'OH di C5 si lega all'ossigeno carbonilico; il doppio legame C=O viene trasformato, si forma un nuovo legame fra l'ossigeno e C1 e il C1 diventa un nuovo centro chirale (anomerico).
• Si usano le formule di Haworth per rappresentare i monosaccaridi ciclici.

Parametri ematici e ormoni

• Glicemia: concentrazione di glucosio nel sangue.
• Insulina: ormone prodotto dal pancreas che favorisce l'assorbimento del glucosio e permette l'immagazzinamento del glucosio nel fegato sotto forma di glicogeno.

Disaccaridi

Formati da due monosaccaridi legati da un legame glicosidico:

• Saccarosio: condensazione tra glucosio e fruttosio.
• Maltosio: due molecole di glucosio.
• Lattosio: galattosio + glucosio, legame β(1→4) glicosidico.

Polisaccaridi

Contengono più di 10 unità di saccaridi legate da legami glicosidici. Esempi: amido, glicogeno, cellulosa.

Amido

Composto da due tipi di polimeri di glucosio:

• Amilosio (percentuale maggiore → solubile): formato da unità di glucosio con legami α(1→4).
• Amilopectina (meno solubile): oltre ai legami α(1→4) presenta anche legami α(1→6), determinando una struttura ramificata che riduce la solubilità in acqua.
• Glicogeno (riserva animale): legami α tra unità di glucosio con ramificazioni α(1→6) più ravvicinate rispetto all'amilopectina.
• Cellulosa (piante): il legame β(1→4) dà molecole lineari che possono essere digerite da ruminanti e alcuni insetti; per gli esseri umani la cellulosa è una fibra utile ai processi digestivi.

Lipidi

• Insolubili in H2O.
• Galleggiano grazie alla minore densità rispetto all'acqua.
• Funzione principale: riserva energetica.
• Contengono cere (estere di acidi grassi) che impediscono l'assorbimento dell'acqua: sono impermeabili.
• Gli zuccheri in eccesso che non possono essere immagazzinati come glicogeno vengono convertiti in lipidi (grassi).

Trigliceridi

• Si formano per condensazione di 3 molecole di acidi grassi con una molecola di glicerolo (formazione di legami esterei).
• Non contengono porzioni polari significative e perciò sono idrofobi.
• Forniscono isolamento termico.
• La natura fisica dipende dalla lunghezza dello scheletro carbonioso e dal grado di saturazione degli acidi grassi.

Stato di aggregazione

• Saturi (tipici negli animali): le catene carboniose sono rettilinee e permettono un'impacchettamento compatto delle molecole.
• Insaturi (tipici nei vegetali): la presenza di doppi legami causa ripiegamenti che ostacolano la compattezza delle molecole.

Saponificazione

Rottura del legame estereo che libera la molecola di glicerolo e genera tre molecole di sali degli acidi grassi (saponi).

Come funziona il sapone

Il sapone elimina lo sporco grazie alla sua natura anfifilica: la molecola ha una testa idrosolubile e una lunga coda liposolubile. La porzione idrocarburica si scioglie nella sostanza oleosa, mentre la testa ionica rimane esposta all'acqua. Quando molte molecole di sapone si dispongono attorno a una gocciolina di olio o a particelle di sporco, si forma una micella che permette di staccare la sostanza oleosa dalla superficie della pelle e disperderla nell'acqua.

Fosfolipidi

• Catene di acidi grassi legate a uno scheletro di glicerolo; il terzo atomo di carbonio è legato a un gruppo fosfato.
• Testa: porzione idrofila (può stabilire legami con l'acqua); coda: porzione idrofoba.
• Anfipatiche: possiedono una porzione idrofoba e una porzione idrofila, permettendo la disposizione in doppio strato (membrana): code rivolte l'una verso l'altra, teste rivolte verso l'acqua.

Glicolipidi

• Lipidi legati a uno o più zuccheri.
• Contribuiscono alle proprietà della membrana plasmatica; il colesterolo, pur non essendo saponificabile, influisce sulla fluidità e compattezza della membrana.

Colesterolo

• Possiede uno scheletro steroideo di base: quattro anelli condensati (tre esagoni + un pentagono).
• Se è presente in eccesso nel sangue può contribuire alla formazione di placche e favorire ostruzioni vascolari (aterosclerosi).

Vitamine

• Introdotte nel corpo attraverso il cibo.
• Aiutano gli enzimi nelle reazioni metaboliche (anabolismo e catabolismo).
• Liposolubili: hanno struttura lipidica che le rende apolari; vengono assorbite e depositate nel fegato (A, D, E, K).
• Idrosolubili: se in eccesso vengono eliminate tramite i reni.

Proteine

Tutte le proteine hanno la stessa struttura di base: sono polimeri costituiti da sequenze di molecole contenenti azoto, gli amminoacidi.

• Esistono 20 amminoacidi diversi; 9 sono essenziali (devono essere assunti con l'alimentazione). La glicina è il più semplice.
• Ogni amminoacido è formato da un atomo di carbonio centrale legato a un gruppo amminico (NH2), a un gruppo carbossilico (COOH), a un atomo di idrogeno e a una catena laterale R che determina le proprietà specifiche.
• Interazioni tra gruppi R e altre forze che stabilizzano la struttura proteica: forze dipolo-dipolo, legami a idrogeno, forze di London (forze di dispersione), ponti disolfuro e interazioni elettrostatiche.

Catene polipeptidiche

Le catene polipeptidiche sono formate da una sequenza di amminoacidi; la sequenza è determinata dall'informazione nelle basi azotate del DNA.

Le basi azotate sono quattro, gli amminoacidi venti: la corrispondenza non può essere uno a uno, quindi ogni tripletta (codone) di basi azotate codifica un amminoacido. Più triplette possono codificare lo stesso amminoacido; per questo il codice genetico è ridondante.

Livelli di organizzazione strutturale

• Struttura primaria: sequenza lineare di amminoacidi.
• Struttura secondaria: ripiegamenti locali (α-elica, mantenuta da legami a idrogeno; β-foglietto, piatto e stabile).
• Struttura terziaria: ulteriore avvolgimento dovuto alle interazioni tra gruppi R.
• Struttura quaternaria: associazione di più catene polipeptidiche nella proteina funzionale.

Sintesi delle proteine

Avviene nel citoplasma, nei ribosomi. I ribosomi scorrono sull'mRNA leggendo le informazioni e formando la catena polipeptidica.

1. Inizio: la subunità minore del ribosoma si lega a fattori di inizio e scorre sull'mRNA fino a incontrare il codone di inizio. Interviene il tRNA iniziatore che si lega al codone di inizio; una proteina completa il complesso di inizio e la subunità maggiore si associa.
2. Allungamento: si aggiungono progressivamente amminoacidi in base ai codoni dell'mRNA.
3. Terminazione: il codone di stop sull'mRNA indica al ribosoma di fermarsi; intervengono fattori di rilascio e la catena polipeptidica si stacca.

Durante e dopo la sintesi si formano strutture secondarie come l'alfa-elica e il beta-foglietto.

Acidi nucleici

DNA

• Struttura a doppia elica: due filamenti con uno scheletro di zuccheri e gruppi fosfato e basi azotate al centro.
• Localizzazione principale: nucleo (nelle cellule eucariotiche).
• Composizione: zucchero (desossiribosio) + gruppo fosfato + basi azotate. Basi complementari: A=T (due legami a idrogeno), G≡C (tre legami a idrogeno).

RNA (acido ribonucleico)

• mRNA: RNA messaggero, porta l'informazione dal nucleo ai ribosomi; è prodotto tramite trascrizione nel nucleo; è a singolo filamento; zucchero = ribosio; basi: A si appaia con U, G con C.
• rRNA: RNA ribosomiale, insieme alle proteine forma i ribosomi.
• tRNA: transfer RNA o di trasporto, porta gli amminoacidi nella corretta posizione; l'anticodone si appaia con i codoni dell'mRNA e guida l'inserimento dell'amminoacido corrispondente.

Enzimi

L'energia che le molecole devono possedere per poter reagire è detta energia di attivazione. Fornire tale energia come calore può rompere legami importanti (es. legami a idrogeno) e alterare la forma di molte molecole. Le cellule usano gli enzimi, che fungono da catalizzatori biologici.

• Un catalizzatore è una sostanza che forma un'associazione temporanea con le molecole reagenti e abbassa l'energia di attivazione necessaria per una reazione chimica.
• Un enzima può avvicinare e orientare correttamente le molecole reagenti, indebolire alcuni legami chimici e facilitare la formazione di nuovi legami, riducendo così l'energia richiesta e accelerando la reazione.
• Sito attivo: rientranza della proteina in cui avviene la reazione catalizzata; è specifico per il substrato su cui agisce l'enzima.
• Gli enzimi sono flessibili: possono deformare le molecole reagenti e facilitare la reazione (modello ad encaustamento indotto).
• Cofattori: sostanze non proteiche che aiutano gli enzimi a svolgere le loro funzioni.
• Coenzimi: molecole organiche non proteiche che agiscono come cofattori e attivano gli enzimi legandosi in siti adiacenti a quello reattivo.

Formule di Haworth

Nota: le formule di Haworth sono utili per rappresentare la struttura ciclica dei monosaccaridi (vedi sezione Cicli e Ciclizzazione del glucosio).