Impatto del Calore sulle Proteine e Proprietà Funzionali negli Alimenti

Effetti del calore sulle proteine nella trasformazione degli alimenti

Proprietà funzionali delle proteine negli alimenti

• Idratazione e formazione di massa
• Solubilità ed emulsificazione
• Viscosità e formazione di schiuma
• Aroma, gelificazione e captazione
• Texture e interazione con componenti di altri prodotti alimentari

Denaturazione delle proteine

Cause Fisiche:

Riscaldamento, raffreddamento, trattamento meccanico, pressione idrostatica, radiazione.

Cause Chimiche:

Acidi, basi, metalli, solventi organici.

Effetti della denaturazione delle proteine

• Variazioni della solubilità per esposizione delle unità peptidiche idrofobe o idrofile.
• Cambiamenti nella capacità di assorbimento di acqua.
• Perdita di attività biologica.
• Aumento del rischio di attacco chimico per esposizione ad altri legami peptidici.
• Cambiamenti nella viscosità delle soluzioni.
• Diminuzione della capacità di cristallizzazione.

Variazioni del Colore

• Mioglobina: Rosso viola → Metamioglobina (Pardo).
• Clorofilla: Brillante → Feofitina (Verde/pardo).

Funzioni di oli e grassi nei cibi

I grassi agiscono come lubrificante e mezzo di trasferimento del calore; vengono assorbiti dal cibo fritto, migliorano il sapore, la consistenza e l'aspetto del cibo. Formano la crosta attraverso l'interazione chimica con gli alimenti (ad esempio, la crosta del pane e la sua tenerezza). Grazie alla loro bassa pressione di vapore, non sono volatili e migliorano la conservazione (mantenendo il pane fresco).

Effetti del calore sulle proprietà funzionali delle proteine della carne

Proprietà funzionali delle proteine della carne

Le principali proprietà includono: solubilità, capacità di ritenzione idrica, capacità emulsionante dei liquidi, coagulabilità, capacità di legame, colore e assorbimento degli aromi.

Capacità di trattenere l'acqua (CRA)

Questa è definita come la capacità della carne di mantenere la propria acqua quando vengono applicate forze esterne: taglio, pressione, macinazione o trattamento termico. Molte delle proprietà fisiche come il colore, la consistenza, la durezza e la succosità dipendono in larga misura dalla capacità di trattenere l'acqua. Gran parte dell'acqua nel muscolo è legata saldamente alle proteine.

Durante la conversione del muscolo, una diminuzione del pH e la conseguente denaturazione delle proteine riducono la CRA. Il trattamento termico denatura ulteriormente le proteine, causando la perdita d'acqua.

Capacità emulsionante

Se la quantità di proteine è bassa in relazione ai grassi, i globuli di grasso non vengono coperti interamente, rompendo l'emulsione mediante l'applicazione di calore. Nelle emulsioni povere di carne e con un eccesso di grasso e collagene (come la pelle di maiale), il grasso viene rimosso durante il riscaldamento.

Coagulabilità

Le proteine della carne vengono denaturate in parte (coagulate) quando:

• La carne è acidificata (pH basso).
• La carne è resa alcalina (pH elevato).
• Viene applicato calore.
• Si subisce l'effetto delle basse temperature (congelamento).

La coagulazione può mantenere un'emulsione stabile in un prodotto finito come salsiccia, mortadella o salame.

Capacità di legame

Le proteine contrattili e altre proteine solubilizzate, passando dallo stato di sol a quello di gel (sostanza densa), contribuiscono a unire i pezzi di carne durante il riscaldamento o la variazione di pH. Esse si legano fortemente ai componenti del coagulo, ottenendo un prodotto omogeneo e compatto.

Colore e pigmentazione

Il colore della carne è determinato dal pigmento mioglobina. Quando ossidato, assume un colore marrone (metamioglobina) poiché il ferro (Fe++) cambia la sua valenza in Fe+++, un effetto commercialmente indesiderato. La nitrosomioglobina, formata dall'aggiunta di sali nei salumi, con il calore diventa nitrosomioemocromogeno, un pigmento più stabile (ad esempio, il colore rosa del prosciutto).

Digeribilità della proteina

La qualità delle proteine degli alimenti dipende dalla loro digeribilità e dalla capacità di fornire tutti gli aminoacidi essenziali necessari per soddisfare le esigenze umane.

Solubilità

Le proteine contrattili del muscolo (actina, miosina, troponina e altre minori) vengono liberate dalle fibre muscolari quando sottoposte all'azione del sale (forza ionica) e alla rottura della membrana durante la triturazione meccanica (Cutter). Con l'aggiunta di sale, salamoia e/o polifosfati, le proteine vengono solubilizzate, passando allo stato di gel e formando una sostanza appiccicosa che scorre.