Biochimica Essenziale: Vitamine, Proteine e Acidi Nucleici

LE VITAMINE: I REGOLATORI ESSENZIALI

Le vitamine sono micronutrienti organici essenziali indispensabili per il corretto funzionamento dell’organismo. Sono definite “essenziali” perché il corpo umano non è in grado di sintetizzarle autonomamente in quantità sufficienti, quindi devono essere introdotte attraverso l’alimentazione.

Le vitamine sono richieste in quantità molto piccole, generalmente espresse in milligrammi o microgrammi, ma la loro assenza compromette reazioni metaboliche fondamentali. A differenza di carboidrati, lipidi e proteine, non hanno funzione energetica, cioè non forniscono calorie. La loro funzione principale è quella di agire come coenzimi, aiutando gli enzimi a catalizzare le reazioni biochimiche cellulari.

Dal punto di vista chimico-fisico, le vitamine si dividono in:

Vitamine liposolubili

Le vitamine A, D, E e K sono liposolubili, cioè si sciolgono nei grassi. Per essere assorbite necessitano della presenza di lipidi alimentari. Vengono accumulate soprattutto nel fegato e nel tessuto adiposo; per questo un eccesso può provocare fenomeni di tossicità chiamati ipervitaminosi.

Vitamina A (Retinolo)

La vitamina A è fondamentale per il processo della visione. Essa si combina con la proteina opsina formando la rodopsina, pigmento presente nei bastoncelli della retina. La rodopsina permette la visione in condizioni di scarsa illuminazione.

Vitamina D

La vitamina D svolge una funzione simile a quella di un ormone. Regola l’assorbimento intestinale di calcio e fosforo, elementi essenziali per la mineralizzazione di ossa e denti.

Vitamina E (Tocoferolo)

La vitamina E ha principalmente una funzione antiossidante. Protegge le membrane cellulari dai danni causati dai radicali liberi e dall’ossidazione.

Vitamina K

La vitamina K è indispensabile per la sintesi di diversi fattori della coagulazione del sangue. Una sua carenza può causare emorragie.

Vitamine idrosolubili

Le vitamine del gruppo B e la vitamina C sono idrosolubili, cioè si sciolgono in acqua. Non vengono accumulate in grandi quantità nell’organismo e devono quindi essere assunte quotidianamente con la dieta.

Vitamina C

La vitamina C è necessaria per la sintesi del collagene, una proteina fondamentale del tessuto connettivo. Inoltre contribuisce alle difese immunitarie ed è un potente antiossidante. È una vitamina molto fragile, facilmente degradata dal calore e dall’ossigeno.

LE PROTEINE: STRUTTURA E ORGANIZZAZIONE

Le proteine sono macromolecole costituite da catene di amminoacidi uniti tra loro tramite legami peptidici. La loro funzione biologica dipende strettamente dalla forma tridimensionale che assumono.

Il legame peptidico è un legame covalente forte che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico del successivo, con eliminazione di una molecola d’acqua.

Struttura primaria

La struttura primaria rappresenta la sequenza lineare degli amminoacidi nella catena proteica.

Un esempio importante è l’anemia falciforme: la sostituzione di un solo amminoacido, l’acido glutammico con la valina, nella catena dell’emoglobina modifica la struttura della proteina, causando globuli rossi rigidi e a forma di falce.

Struttura secondaria

La struttura secondaria deriva dalla formazione di legami a idrogeno tra parti vicine della catena polipeptidica.

Le principali conformazioni sono:

• α-elica: struttura a spirale tipica della cheratina dei capelli;
• β-foglietto: struttura a fogli paralleli molto resistente, presente ad esempio nella fibroina della seta.

Struttura terziaria

La struttura terziaria corrisponde al ripiegamento tridimensionale completo della proteina. È stabilizzata dalle interazioni tra i gruppi laterali degli amminoacidi, tra cui:

• legami a idrogeno;
• interazioni ioniche;
• interazioni idrofobiche;
• ponti disolfuro tra residui di cisteina.

Questo processo di ripiegamento prende il nome di folding.

Struttura quaternaria

La struttura quaternaria si osserva quando più catene polipeptidiche si associano formando una proteina funzionale.

L’emoglobina rappresenta l’esempio classico: è costituita da quattro subunità che collaborano per il trasporto dell’ossigeno nel sangue.

Denaturazione delle proteine

La denaturazione consiste nella perdita della struttura tridimensionale della proteina a causa di fattori come:

• alte temperature;
• variazioni di pH;
• sostanze chimiche.

Quando si rompono i legami deboli che mantengono la forma della proteina, essa perde la sua funzione biologica.

GLI ACIDI NUCLEICI: DNA E RNA

Gli acidi nucleici sono macromolecole responsabili della conservazione e della trasmissione dell’informazione genetica. Sono costituiti da unità fondamentali chiamate nucleotidi.

Ogni nucleotide è formato da:

• un gruppo fosfato;
• uno zucchero pentoso;
• una base azotata.

DNA (Acido Deossiribonucleico)

Nel DNA lo zucchero è il deossiribosio. Le basi azotate sono:

• adenina (A);
• guanina (G);
• citosina (C);
• timina (T).

Il DNA possiede una struttura a doppia elica costituita da due filamenti antiparalleli e complementari. Le basi si appaiano secondo regole precise: adenina con timina e guanina con citosina.

Il DNA contiene l’informazione genetica necessaria alla sintesi delle proteine.

RNA (Acido Ribonucleico)

Nell’RNA lo zucchero presente è il ribosio. Al posto della timina è presente l’uracile (U).

L’RNA è generalmente formato da un singolo filamento e si presenta in diverse forme:

• mRNA (RNA messaggero): trasporta l’informazione genetica dal DNA ai ribosomi.
• rRNA (RNA ribosomiale): costituisce i ribosomi, sedi della sintesi proteica.
• tRNA (RNA di trasporto): trasporta gli amminoacidi ai ribosomi durante la formazione delle proteine.

BIOCHIMICA ANALITICA: SAGGI DI LABORATORIO

La biochimica analitica utilizza specifiche reazioni chimiche per identificare biomolecole attraverso cambiamenti di colore.

Saggio del Biureto

Il saggio del Biureto identifica la presenza di proteine grazie ai legami peptidici. Il reagente contiene solfato di rame (CuSO&sub4;) in ambiente basico. In presenza di proteine la soluzione assume una colorazione viola.

Saggio della Ninidrina

La ninidrina viene utilizzata per identificare gli amminoacidi liberi. Reagisce con il gruppo amminico libero formando una colorazione blu-porpora.

Saggio di Dische

Il saggio di Dische permette di identificare il DNA. La difenilammina reagisce con il deossiribosio in ambiente acido e a caldo, producendo una colorazione blu intensa.

Saggio di Bial

Il saggio di Bial viene utilizzato per riconoscere l’RNA. L’orcinolo e il cloruro ferrico reagiscono con il ribosio formando una colorazione verde-azzurra.

PATOLOGIE E NUTRIZIONE

Celiachia

La celiachia è una patologia autoimmune caratterizzata dall’intolleranza al glutine. L’assunzione di glutine provoca una risposta immunitaria che danneggia i villi intestinali.

L’appiattimento dei villi riduce drasticamente l’assorbimento dei nutrienti, causando carenze nutrizionali e disturbi gastrointestinali.

Fenilchetonuria (PKU)

La fenilchetonuria è una malattia genetica dovuta alla carenza dell’enzima che converte la fenilalanina in tirosina.

L’accumulo di fenilalanina nel sangue risulta neurotossico e può causare gravi danni neurologici. Per questo motivo è necessaria una dieta povera di fenilalanina fin dalla nascita.